Органические соединения составляют до половины сухой массы живых организмов. Основная их часть – биологические полимеры (<греч. poly много + meros часть). К ним относят белки, углеводы, липиды и нуклеиновые кислоты. В клетках растений преобладают углеводы, а в животных клетках больше белков.

Строение белков, или протеинов (<греч. protos первый, важнейший) напоминает длинную цепь, каждым звеном которой является определенная аминокислота. Чтобы подчеркнуть эту особенность белков, их и называют биополимерами. Аналогичное полимерное строение имеют каучук, полиэтилен, капрон, целлюлоза. В природе обнаружено около 300 различных аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот не могут синтезироваться организмом человека и должны поступать с пищей, их называют незаменимыми. Процессами питания все живое в природе тесно взаимосвязано. Несмотря на различие в строении белков, все существа для их синтеза используют одни и те же аминокислоты.

Количество и порядок соединения аминокислот в белках является специфичным для каждого вида. Некоторые белки (казеин молока, миозин мышц) содержат все 20 аминокислот, другие (белок молоки рыб) — менее половины. В организме человека до 5 млн. различных белковых молекул. Среднее количество аминокислот в белке варьируется от 300 до 500 — это тысячи атомов.

Белковые молекулы состоят из большого количества аминокислот, связанных пептидными связями, поэтому  их  еще  называют  полипептидами.  Для  полимера,  включающего  500  молекул,  каждая  из которых – любая из 20 аминокислот, получается 20250 (не 20500, поскольку прямой и обратный порядок аминокислот идентичен, а значит, одна и та же макромолекула получается дважды) или примерно 10325 возможных макромолекул! Это громадная величина: во всем веществе видимой части вселенной (5 млрд. световых лет) «всего лишь» около 1080  электронов. Удивительно, что из огромного множества возможных соединений аминокислот образованы именно Функциональные белки, необходимые для жизни.

Молекулярный вес белков достигает десятков тысяч единиц. Так, молекулярная масса инсулина –

5700, а гемоглобина – 65000. Эти гигантские соединения называют макромолекулами.

Аминокислоты проявляют как кислотные, так и основные свойства, поэтому могут взаимодействовать друг с другом и образовывать длинные цепи. В состав каждой аминокислоты входит, кроме специфического только для нее радикала R, кислотная группа СООН и аминогруппа NH2, придающая ей основные свойства (в кислых и основных аминокислотах этих групп больше одной, они не амфотерны). При взаимодействии кислотной и основной групп двух молекул аминокислот посредством ферментов они связываются в одну молекулу, называемую дипептидом. Образованная ковалентная связь носит название пептидной.

Известно,  что  самопроизвольно  возникающие  связи  между  аминокислотами  только  в  половине

случаев оказываются пригодными для живых систем (α-пептидными). Вероятность того, что в случайно образовавшемся белке, предполагаемого первобытного океана все связи оказались бы а-пептидными, равна 2-500, или около 10-160 (нужно образовать 10160  молекул, чтобы одна из них имела α-пептидные связи!).  Если  какая-либо  связь  между  аминокислотами  оказывается  не  α-пептидной,  белки  не  в состоянии принимать биологически активную пространственную форму.

Последовательность аминокислот в белке называют первичной структурой. Любопытно, что в виде вытянутой цепи белок не в состоянии выполнять свои специальные функции. В живой клетке белки

уложены в α-спирали (или в более сложные складчатые формы – (β-сэндвичи), называемые вторичной

структурой. Витки спирали прочно скреплены между собой многочисленными водородными связями,

возникающими между аминогруппами NH и кислотными группами С=О.

Но и этой сложной пространственной организации недостаточно белкам для выполнения всех своих функций.  Большинство  биологически  активных  белков  дополнительно  упакованы  в  клубок,  или глобулу. Каждый белок образует свою характерную глобулу, со своими изгибами и петлями. Это – третичная структура белка. При средней длине белковой цепи 100-200 нм (1нм = 10-9  м) диаметр

шарика глобулы всего 5-7 нм.

В  четвертичной  структуре последовательно соединены  в несколько глобул.

Свойства и функции белков

Свойства белков. Растения и некоторые бактерии способны синтезировать весь набор аминокислот, из которых состоят белки. В организмах животных и человека синтезируется лишь половина аминокислот.Различные комбинации аминокислот придают    белкам   широкий спектр физико- химических свойств.

Большинство  белков  –   водорастворимые      макромолекулы.   Они приобретают  биологическую активность только в растворах. Часть белков весьма устойчивы к температурным и химическим воздействиям, другие – крайне неустойчивы и при ничтожных изменениях в окружающей среде изменяют свою пространственную структуру. Эта их способность лежит в основе раздражимости – необходимого всем живым организмам умения адекватно реагировать на изменение внешних условий.

Некоторые белки содержат много гидрофобных аминокислот нерастворимы в воде, часть из них обладает большой прочностью. Белок коллаген входит в состав соединительных тканей. У высших животных на долю коллагенов приходится до трети белковой массы, эти белки находятся в коже, сухожилиях, хрящах и костях, и даже в роговице глаза. В коллагенах отсутствуют водородные связи, прочность их волокну придают более крепкие ковалентные связи. По мере старения в коллагене образуется все больше ковалентных связей, хрящи теряют пластичность, кости становятся ломкими, а роговица – менее прозрачной. Переплетенные многожильные структуры белков кератинов придают прочность волосам и ногтям человека, перьям птиц, копытам и рогам животных, а также шелку и паутине. Коллагены и кератины глобул не образуют, эти белки формируют фибриллы – переплетенные вытянутые нити.

На  поверхности  молекул  белков  может  сосредоточиваться  существенный  электрический  заряд,

способствуя каталитической активности белковых молекул.

Белки способны функционировать только в узком диапазоне температур и кислотностей среды, благоприятном для жизни организмов. При сильном повышении температуры, химическом воздействии или облучении слабые связи, отвечающие за структуру белка, легко разрушаются, и белок теряет свою биологическую активность. Утрата белковыми молекулами своей пространственной структуры называется денатурацией. При частичной денатурации первичная структура сохраняется, и в бла- гоприятных условиях белок восстанавливает свою пространственную организацию – ренатурируется. Необратимая денатурация ряда белков нашего организма происходит уже при 43ºС, поэтому инфекционные заболевания, сопровождающиеся повышением температуры, представляют серьезную опасность.

Полная денатурация белка с нарушением его первичной структуры наблюдается, например, при варке яиц. Денатурацию белков вызывает также и кислотная среда желудка. Денатурированные в нити белки становятся    доступными                   для        расщепления пищеварительными ферментами. Под действием молочнокислых бактерий повышается кислотность молока, молочный белок денатурируется и теряет раство- римость — молоко скисает.

Функции белков. В клетках организмов белки выполняют множество

важных функций.

Строительная функция. Из белков состоит вся мембранная система

Каталитическая функция – одна из главных функций белков. Тонкая организация живой клетки не позволяет ей содержать бурно реагирующие вещества в заметных концентрациях или существенно повышать температуру, как это делают в лабораториях с целью ускорения химических реакций. Тем не менее, клетка ведет активную жизнедеятельность. Она расщепляет и окисляет поступающие извне вещества, синтезирует органические, соединени